РОЛЬ СТРОМАЛЬНОЙ ЭКСПРЕССИИ МАТРИКСНЫХ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ И ИХ ТКАНЕВЫХ ИНГИБИТОРОВ В ПАТОГЕНЕЗЕ ХРОНИЧЕСКОГО ПАРОДОНТИТА
Оригинальная статья
Дата публикации: апреля 15, 2023
Ключевые слова
пародонтит
иммуногистохимия
экспрессия
иммуногистохимия
экспрессия
Как цитировать
[1]
Л. А. Казеко, В. А. Захарова, и Ю. Д. Бенеш, РОЛЬ СТРОМАЛЬНОЙ ЭКСПРЕССИИ МАТРИКСНЫХ МЕТАЛЛОПРОТЕИНАЗ И ИХ ТКАНЕВЫХ ИНГИБИТОРОВ В ПАТОГЕНЕЗЕ ХРОНИЧЕСКОГО ПАРОДОНТИТА, КМКВ, вып. 1, сс. 11-14, апр. 2023.
Аннотация
Пародонтит представляет собой не просто бактериальную инфекцию, а воспалительное заболевание, инициируемое иммунным ответом, развивающимся у восприимчивых организмов, на микробную биопленку. Цель. Установить взаимосвязь параметров стромальной экспрессии матриксных металлопротеиназ (MMPs) и тканевых ингибиторов матриксных металлопротеиназ (TIMPs) в биопсийном материале десен пациентов с хроническим пародонтитом. Материалы и методы. Исследован биопсийный материал десен 47 пациентов с хроническим пародонтитом (grade B), окрашенный с использованием моноклональных антител к MMP (-1, -2, -8, -9, -13, -14) и TIMP (-1, -2). Морфометрический и статистический анализ выполнен с использованием AperioImageScopev 12.4.0.5043, Statistica 10.0, р < 0.01. Результаты. В зависимости от роли в патогенезе хронического пародонтита исследованные MMPs можно расположить следующим образом: ММР-8, ММР-9 и ММР-13, уровни которых достаточно низкие и эффективно контролируются TIMP-1 и TIMP-2; ММР-1 и ММР-2, экспрессия которых превышает таковую вышеназванных MMPs и TIMP-1, но относительно эффективно регулируется TIMP-2; ММР-14, экспрессия которой сохраняется на более высоких уровнях по сравнению как с другими MMPs, так и изученными TIMPs. Заключение. Полученные результаты отражают некоторые аспекты патогенеза пародонтита и могут с позиции взаимодействия MMPs и их ингибиторов объяснить прогрессирующую потерю альвеолярной кости и деструкцию пародонтальных тканей.Литература
1. Taubman M.A. et al. Immune response: the key to bone resorption in periodontal disease // J Periodontol. – 2005. – V. 76. – № 11. – P. 2033–2041. doi: 10.1902/jop.2005.76.11-S.2033.
2. Salvi G.E. et al. Host response modulation in the management of periodontal diseases // J Clin Periodontol. – 2005. – V. 32. – № 6. – P. 108–129. doi: 10.1111/j.1600-051X.2005.00785.x.
3. Ashley R.A. Clinical trials of a matrix metalloproteinase inhibitor in human periodontal disease. SDD Clinical Research Team // Ann N Y Acad Sci. – 1999. – V. 878. – № 1. – P. 335–346. doi: 10.1111/j.1749-6632.1999.tb07693.x.
4. Dahan M. et al. Expression of matrix metalloproteinases in healthy and diseased human gingiva // J Clin Periodontol. – 2001. – V. 28. – № 2. – P. 128–136. doi: 10.1034/j.1600-051x.2001.028002128.x.
5. Ma J. et al. Direct evidence of collagenolysis in chronic periodontitis // J Periodontal Res. – 2003. – V. 38. – № 6. – P. 564–567. doi: 10.1034/j.1600-0765.2003.00689.x.
6. Jeffrey J.J. Interstitial collagenases // Matrix metalloproteinases. – 1998. – V. 15. – P. 15–42.
7. Hannas A.R. et al. The role of matrix metalloproteinases in the oral environment // Acta Odontologica Scandinavica. – 2007. – V. 65. – № 1. – P. 1–13. doi: 10.1080/00016350600963640.
8. Garnero P. et al. The collagenolytic activity of cathepsin K is unique among mammalian proteinases // J Biol Chem. – 1998. – V. 273. – № 48. – P. 32347–32352. doi: 10.1074/jbc.273.48.32347.
9. Blavier L. et al. Matrix metalloproteinases are obligatory for the migration of preosteoclasts to the developing marrow cavity of primitive long bones // J Cell Sci. – 1995. – V. 108. – № 12. – P. 3649–3659. doi: 10.1242/jcs.108.12.3649.
10. Engsig M.T. et al. Matrix metalloproteinase 9 and vascular endothelial growth factor are essential for osteoclast recruitment into developing long bones // J Cell Biol. – 2000. – V. 151. – № 4. – P. 879–890. doi: 10.1083/jcb.151.4.879.
11. Sato T. et al. Identification of the membrane-type matrix metalloproteinase MT1-MMP in osteoclasts // J Cell Sci. – 1997. – V. 110. – № 5. – P. 589–596. doi: 10.1242/jcs.110.5.589.
12. Nakamura H. et al. Immunolocalization of matrix metalloproteinase-13 on bone surface under osteoclasts in rat tibia // Bone. – 2004. – V. 34. – № 1. – P. 48–56. doi: 10.1016/j.bone.2003.09.001.
13. Ilgenli T. et al. Gingival crevicular fluid matrix metalloproteinase‐13 levels and molecular forms in various types of periodontal diseases // Oral Dis. – 2006. – V. 12. – № 6. – P. 573–579. doi: 10.1111/j.1601-0825.2006.01244.x.
14. Uitto V.J. et al. Collagenase-3 (matrix metalloproteinase-13) expression is induced in oral mucosal epithelium during chronic inflammation // Am J Pathol. – 1998. – V. 152. – № 6. – P. 1489–1489.
15. Makela M. et al. Matrix metalloproteinases (MMP-2 and MMP-9) of the oral cavity: cellular origin and relationship to periodontal status // J Dental Res. – 1994. – V. 73. – № 8. – P. 1397–1406. doi: 10.1177/00220345940730080201.
16. Li X. et al. Quantitative evaluation of MMP-9 and TIMP-1 promoter methylation in chronic periodontitis // DNA Cell Biol. – 2018. – V. 37. – № 3. – P. 168–173. doi: 10.1089/dna.2017.3948.
17. Ingman T. et al. Matrix metalloproteinases and their inhibitors in gingival crevicular fluid and saliva of periodontitis patients // J Clin Periodontol. – 1996. – V. 23. – № 12. – P. 1127–1132. doi: 10.1111/j.1600-051x.1996.tb01814.x.
18. Oyarzún A. et al. Involvement of MT1‐MMP and TIMP‐2 in human periodontal disease // Oral Dis. – 2010. – V. 16. – № 4. – P. 388–395. doi: 10.1111/j.1601-0825.2009.01651.x.
19. Казеко Л.А. и др. Роль матриксной металлопротеиназы 1 в прогнозировании течения патологии периодонта // Современная стоматология. – 2020. – Т. 79. – № 2. – С. 83–88. [Kazeko L.A. et al. The role of matrix metalloproteinase 1 in predicting the course of periodontal pathology // Sovremennaya stomatologiya (Modern dentistry). – 2020. – V. 79. – № 2. – P. 83–88. In Russian].
20. Казеко Л.А. и др. Особенности экспрессии матриксной металлопротеиназы 7 при различном течении периодонтита // Современная стоматология. – 2019. – Т. 74. – № 1. – С. 60–64. [Kazeko L.A. et al. Features of expression of matrix metalloproteinase 7 at different periodontitis // Sovremennaya stomatologiya (Modern dentistry). – 2019. – V. 74. – № 1. – P. 60–64. In Russian].
21. Казеко Л.А. и др. Значение экспрессии матриксных металлопротеиназ в дифференциальной диагностике патологии пародонта // Архив патологии. – 2021. – Т. 83. – № 3. – С. 20–29. [Kazeko L.A. et al. The significance of the expression of matrix metalloproteinases in the differential diagnosis of periodontal diseases // Arkhiv Patologii (Pathology Archive). – 2021. – V. 83. – № 3. – P. 20–29. In Russian]. doi: 10.17116/patol20218303120.
22. Kazeko L.A. et al. Matrix metalloproteinase-14 and matrix metalloproteinase-13 are the potential markers of the chronic periodontitis // Biological Markers in Fundamental and Clinical Medicine (Scientific Journal). – 2018. – V. 2. – № 2. – P. 98–99. doi: 10.29256/v.02.02.2018.escbm86.
23. Kazeko L. et al. Features of matrix metalloproteinase-7, -8, -13, -14 expression in different types of periodontitis // Biological Markers in Fundamental and Clinical Medicine (Scientific Journal). – 2019. – V. 3. – № 1. – P. 51–52. doi: 10.29256/v.03.01.2019.escbm32.
24. Bourboulia D. et al. Matrix metalloproteinases (MMPs) and tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMPs): Positive and negative regulators in tumor cell adhesion // Semin Cancer Biol. – 2010. – V. 20. – № 3. – P. 161–168. doi: 10.1016/j.semcancer.2010.05.002.
25. Hästbacka J. et al. Matrix metalloproteinases-8 and -9 and tissue inhibitor of metalloproteinase-1 in burn patients. A prospective observational study // PLoS One. – 2015. – V. 10. – № 5. – P. e0125918. doi: 10.1371/journal.pone.0125918.
26. Mittal R. et al. Intricate functions of matrix metalloproteinases in physiological and pathological conditions // J Cell Physiol. – 2016. – V. 231. – № 12. – P. 2599–2621. doi: 10.1002/jcp.25430.
2. Salvi G.E. et al. Host response modulation in the management of periodontal diseases // J Clin Periodontol. – 2005. – V. 32. – № 6. – P. 108–129. doi: 10.1111/j.1600-051X.2005.00785.x.
3. Ashley R.A. Clinical trials of a matrix metalloproteinase inhibitor in human periodontal disease. SDD Clinical Research Team // Ann N Y Acad Sci. – 1999. – V. 878. – № 1. – P. 335–346. doi: 10.1111/j.1749-6632.1999.tb07693.x.
4. Dahan M. et al. Expression of matrix metalloproteinases in healthy and diseased human gingiva // J Clin Periodontol. – 2001. – V. 28. – № 2. – P. 128–136. doi: 10.1034/j.1600-051x.2001.028002128.x.
5. Ma J. et al. Direct evidence of collagenolysis in chronic periodontitis // J Periodontal Res. – 2003. – V. 38. – № 6. – P. 564–567. doi: 10.1034/j.1600-0765.2003.00689.x.
6. Jeffrey J.J. Interstitial collagenases // Matrix metalloproteinases. – 1998. – V. 15. – P. 15–42.
7. Hannas A.R. et al. The role of matrix metalloproteinases in the oral environment // Acta Odontologica Scandinavica. – 2007. – V. 65. – № 1. – P. 1–13. doi: 10.1080/00016350600963640.
8. Garnero P. et al. The collagenolytic activity of cathepsin K is unique among mammalian proteinases // J Biol Chem. – 1998. – V. 273. – № 48. – P. 32347–32352. doi: 10.1074/jbc.273.48.32347.
9. Blavier L. et al. Matrix metalloproteinases are obligatory for the migration of preosteoclasts to the developing marrow cavity of primitive long bones // J Cell Sci. – 1995. – V. 108. – № 12. – P. 3649–3659. doi: 10.1242/jcs.108.12.3649.
10. Engsig M.T. et al. Matrix metalloproteinase 9 and vascular endothelial growth factor are essential for osteoclast recruitment into developing long bones // J Cell Biol. – 2000. – V. 151. – № 4. – P. 879–890. doi: 10.1083/jcb.151.4.879.
11. Sato T. et al. Identification of the membrane-type matrix metalloproteinase MT1-MMP in osteoclasts // J Cell Sci. – 1997. – V. 110. – № 5. – P. 589–596. doi: 10.1242/jcs.110.5.589.
12. Nakamura H. et al. Immunolocalization of matrix metalloproteinase-13 on bone surface under osteoclasts in rat tibia // Bone. – 2004. – V. 34. – № 1. – P. 48–56. doi: 10.1016/j.bone.2003.09.001.
13. Ilgenli T. et al. Gingival crevicular fluid matrix metalloproteinase‐13 levels and molecular forms in various types of periodontal diseases // Oral Dis. – 2006. – V. 12. – № 6. – P. 573–579. doi: 10.1111/j.1601-0825.2006.01244.x.
14. Uitto V.J. et al. Collagenase-3 (matrix metalloproteinase-13) expression is induced in oral mucosal epithelium during chronic inflammation // Am J Pathol. – 1998. – V. 152. – № 6. – P. 1489–1489.
15. Makela M. et al. Matrix metalloproteinases (MMP-2 and MMP-9) of the oral cavity: cellular origin and relationship to periodontal status // J Dental Res. – 1994. – V. 73. – № 8. – P. 1397–1406. doi: 10.1177/00220345940730080201.
16. Li X. et al. Quantitative evaluation of MMP-9 and TIMP-1 promoter methylation in chronic periodontitis // DNA Cell Biol. – 2018. – V. 37. – № 3. – P. 168–173. doi: 10.1089/dna.2017.3948.
17. Ingman T. et al. Matrix metalloproteinases and their inhibitors in gingival crevicular fluid and saliva of periodontitis patients // J Clin Periodontol. – 1996. – V. 23. – № 12. – P. 1127–1132. doi: 10.1111/j.1600-051x.1996.tb01814.x.
18. Oyarzún A. et al. Involvement of MT1‐MMP and TIMP‐2 in human periodontal disease // Oral Dis. – 2010. – V. 16. – № 4. – P. 388–395. doi: 10.1111/j.1601-0825.2009.01651.x.
19. Казеко Л.А. и др. Роль матриксной металлопротеиназы 1 в прогнозировании течения патологии периодонта // Современная стоматология. – 2020. – Т. 79. – № 2. – С. 83–88. [Kazeko L.A. et al. The role of matrix metalloproteinase 1 in predicting the course of periodontal pathology // Sovremennaya stomatologiya (Modern dentistry). – 2020. – V. 79. – № 2. – P. 83–88. In Russian].
20. Казеко Л.А. и др. Особенности экспрессии матриксной металлопротеиназы 7 при различном течении периодонтита // Современная стоматология. – 2019. – Т. 74. – № 1. – С. 60–64. [Kazeko L.A. et al. Features of expression of matrix metalloproteinase 7 at different periodontitis // Sovremennaya stomatologiya (Modern dentistry). – 2019. – V. 74. – № 1. – P. 60–64. In Russian].
21. Казеко Л.А. и др. Значение экспрессии матриксных металлопротеиназ в дифференциальной диагностике патологии пародонта // Архив патологии. – 2021. – Т. 83. – № 3. – С. 20–29. [Kazeko L.A. et al. The significance of the expression of matrix metalloproteinases in the differential diagnosis of periodontal diseases // Arkhiv Patologii (Pathology Archive). – 2021. – V. 83. – № 3. – P. 20–29. In Russian]. doi: 10.17116/patol20218303120.
22. Kazeko L.A. et al. Matrix metalloproteinase-14 and matrix metalloproteinase-13 are the potential markers of the chronic periodontitis // Biological Markers in Fundamental and Clinical Medicine (Scientific Journal). – 2018. – V. 2. – № 2. – P. 98–99. doi: 10.29256/v.02.02.2018.escbm86.
23. Kazeko L. et al. Features of matrix metalloproteinase-7, -8, -13, -14 expression in different types of periodontitis // Biological Markers in Fundamental and Clinical Medicine (Scientific Journal). – 2019. – V. 3. – № 1. – P. 51–52. doi: 10.29256/v.03.01.2019.escbm32.
24. Bourboulia D. et al. Matrix metalloproteinases (MMPs) and tissue inhibitors of metalloproteinases (TIMPs): Positive and negative regulators in tumor cell adhesion // Semin Cancer Biol. – 2010. – V. 20. – № 3. – P. 161–168. doi: 10.1016/j.semcancer.2010.05.002.
25. Hästbacka J. et al. Matrix metalloproteinases-8 and -9 and tissue inhibitor of metalloproteinase-1 in burn patients. A prospective observational study // PLoS One. – 2015. – V. 10. – № 5. – P. e0125918. doi: 10.1371/journal.pone.0125918.
26. Mittal R. et al. Intricate functions of matrix metalloproteinases in physiological and pathological conditions // J Cell Physiol. – 2016. – V. 231. – № 12. – P. 2599–2621. doi: 10.1002/jcp.25430.